亚硫酸盐可在异化硫酸盐还原过程中或硫氧化过程中产生，由于具有亲核性(nucleophilicity)和强还原能力(SO32–/SO42–的E0’值为–515 mV)而对生物具有一定的毒性，因此它在细胞中生成以后需要迅速氧化，氧化主要由亚硫酸盐氧化酶进行的直接氧化和异化亚硫酸盐还原作用的逆反应来完成。
几乎所有的亚硫酸盐氧化酶(SOE)都是以“钼”为辅因子的酶(molybdoenzymes)，通常被称为“Mo-Co”蛋白。SOE在几乎所有的生物类群中都存在，一般位于周质空间或细胞质中。SOE有2种主要形式：(1) SO，sulfite oxidase (EC 1.8.3.1)，用O2作为电子受体，催化sulfite+ H2O→sulfate+2H++2e–的反应；(2) SDH，sulfite dehydrogenases (EC 1.8.2.1)，则用其他的电子受体例如细胞色素c代替O2，生成硫酸盐和还原性的细胞色素c。目前在细菌中分离到的SOE有SorAB、SoxCD和YedYZ等。
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SorAB是细菌中氧化亚硫酸盐的最主要的酶系统，由sorA和sorB 2个基因编码，一般形成异源二聚体(heterodimeric)，其中SorA是含有Mo的大亚基，约40.2 kDa，而SorB是包含血红素(Heme c)的小亚基，只有8.8 kDa。SorAB是一种SDH，分布于周质空间。细菌中的SorAB能直接氧化亚硫酸盐到硫酸盐。
SoxCD能催化亚硫酸盐氧化的唯一证据是当它与其他的Sox系统酶(SoxXA、SoxYZ和SoxB)协同作用时，可能具有代谢亚硫酸盐的能力，但是纯化的SoxCD酶并不具有亚硫酸盐氧化活性，却与上述的结论相矛盾。而且，现有证据表明SoxCD只能将蛋白结合的硫烷进行脱氢(氧化)，而不能直接氧化亚硫酸盐。综上，SoxCD氧化亚硫酸盐的功能尚需要详细的生理和生化证据。
大肠杆菌中的YdeY蛋白是一个单体蛋白，在活性中心包含钼原子，结构分析发现它具有与SOE家族相似的三级结构，YdeY可能将电子传递给膜蛋白YdeZ，YdeZ含有的b型细胞色素可能作为电子受体，之后的电子可通过辅酶Q继续传递，因此，由YdeYZ脱下的电子最终进入电子传递链与能量产生相偶联。但到目前为止没有发现这两个蛋白具有能氧化亚硫酸盐的活性，这可能与YdeYZ的结构中缺失了关键氨基酸有关，因此，YdeYZ是一个功能未知的SOE类似酶。
细菌还可以通过反向的异化硫酸盐还原途径氧化亚硫酸盐为硫酸盐(图 6)。可溶性的APS还原酶(APS reductase，APR)包含一个70–75 kDa的α亚基和一个18–23 kDa的β亚基，α亚基结合FAD辅因子，而β亚基可能结合2个[4Fe-4S]的蛋白，该酶在AMP的存在下，催化亚硫酸盐形成APS，并释放2个电子，APS可通过2种方式释放硫酸盐：一种方式是通过在深海热泉的巨形管蠕虫的共生菌中分离出的ATP硫酸化酶(ATP sulfurylase)，这是一种严格的Mg2+依赖酶，促进硫酸盐从APS释放，并产生1分子ATP；另一种方式是从脱氮硫杆菌Thiobacillus denitrificans分离出的ADP硫酸化酶(APAT)，这是一个具有2个41.4 kDa亚单位的同型二聚体蛋白，通过乒乓机制结合AMP作为中间代谢物，释放硫酸盐，并将AMP磷酸化生成ADP。