在非芽孢异养细菌中，如饥饿等压力可以导致蛋白质、DNA和RNA水平的显著变化，细胞大小的减少，以及ATP合成（Roszak & Colwell，1987年；Kjelleberg，1993年；Kolter等人，1993年）。相比之下，在Nitrosomonas cryotolerans的液体培养中，这些特征基本上保持不变（Johnstone & Jones，1988年）。这些观察结果得到了其他使用Nitrosomonas europaea细胞的研究的支持（Hyman & Arp，1995年；Sayavedra-Soto等人，1996年；Stein等人，1997年；Stein & Arp，1998a年）。
AOB通过两种酶催化氨氧化（Wood，1986年）。在第一步中，氨（NH3）被氨单加氧酶（AMO）氧化为羟胺（NH2OH）。随后，羟胺氧化还原酶（HAO）催化羟胺转化为NO2−。大多数研究氨限制和饥饿对蛋白质影响的研究集中在这些蛋白质上，特别是AMO。
当Nitrosomonas europaea细胞在氨饥饿3天后，amo和hao mRNA转录本在氨耗尽后的8小时内完全降解（Sayavedra-Soto等人，1996年），而它们仍然含有大量的活性HAO（Nejidat等人，1997年）。在长期氨饥饿对AMO和HAO活性的影响的研究中，首次证明了，就像在Nitrosomonas cryotolerans中一样，即使在长时间的饥饿期（342天），Nitrosomonas europaea细胞的蛋白质模式也极其稳定，这些能量产生酶的潜在活性也没有受到影响（Wilhelm等人，1998年）。此外，饥饿细胞的氨和羟胺氧化在几分钟内就可以检测到。结论是，能量产生酶的从头合成不是恢复能量生成所必需的。
AMO的活性在转录（Sayavedra-Soto等人，1996年）、翻译（Hyman & Arp，1995年；Stein等人，1997年）和后翻译水平（Hyman & Arp，1995年；Stein等人，1997年）上受到氨的调控。考虑到这一点，Stein & Arp（1998a年）研究了限制性氨浓度对Nitrosomonas europaea批次培养中氨氧化活性的影响。在氨完全消耗后，潜在的AMO活性在24小时内减少了85%，而潜在的HAO活性没有受到影响。对AMO在转录和翻译水平的调控的研究导致得出结论，无论氨是否限制，amoA mRNA的稳态合成和降解是相同的，从而证明AMO活性在饥饿反应中不是在转录水平上调节的。此外，AMO蛋白的活性位点含有亚单位从未被降解。因此，研究人员得出结论，氨氧化活性的丧失是由于AMO的后翻译修饰、电子载体的失活（将电子传递给AMO进行进一步氨氧化）或氨氧化中涉及的另一种分子的丧失所引起的。
当序批式反应器在氮去除上闲置时间从8天到20天不等时，FISH分析显示，与异养生物相比，硝化细菌在饥饿状态下保持较高的核糖体含量（Morgenroth等人，2000年）。最近，Bollmann（2005年）的一项研究描述了Nitrosospira briensis在短期（2周）饥饿状态下的响应，该菌与亚硝酸盐氧化菌Nitrobacter winogradskyi共培养。在饥饿实验开始时，Nitrosospira briensis的潜在氨氧化活性Vmax(app)约为3.6 mg N L−1 h−1，但在饥饿期间降至1.08 mg N L−1 h−1。同时，与生长阶段相比，amoA mRNA的水平下降了。尽管如此，amoA mRNA在饥饿12天后仍然存在。当再次添加NH4+时，观察到amoA mRNA表达在10分钟内增加，尽管细胞生长缓慢恢复（在245分钟后）。因此，在饥饿期间，不仅核糖体含量保持在较高水平（Johnstone & Jones，1988年），氨氧化功能（mRNA）也得以保持。甚至有人推测，与异养生物Vibrio angustum S14（Albertson等人，1990年；Albertson & Nyström，1994年）和Rhizobium leguminosarum（Thorne & Williams，1997年）一样，饥饿导致mRNA的半衰期和稳定性增加（Bollmann等人，2005年）。
从这些结果可以得出结论，自养硝化细菌已经适应了一种基于稳定的细胞组分集和一旦新的底物脉冲可用就能高效产生能量的生存策略。因此，在底物短缺的情况下，硝化细菌似乎不会关闭其底物转化酶，因为最好让它们随时准备发挥作用，以防新的底物脉冲出现。这与异养生物的情况形成对比（参见Morgenroth等人，2000年；Bollmann等人，2005年），后者可以在几分钟到几小时内关闭其代谢过程，并通过改变转录和翻译过程（Spector，1990年；Nyström等人，1992年；Nyström，1993年）改变其酶和核糖体含量，转向不同的底物（其他碳源）从而恢复分解代谢。然而，当初始底物再次可用时，硝化细菌已准备好行动，而异养生物则改变其酶模式以利用初始底物。基因调控和表达需要时间，因此推测硝化细菌比异养细菌更快地恢复活性。
氨单加氧酶（AMO）通过$的失活标记了一个膜结合的27 kDa多肽，命名为AmoA，据认为它含有酶的活性位点。这个多肽由amoA基因编码。第二个基因（amoB）位于amoA下游紧邻的位置，编码38 kDa的AmoB多肽，它与27 kDa的AmoA一起纯化。在amoA-amoB串联上游，已经鉴定出了第三个基因，amoC。AmoB已被描述为活性AMO的亚单位。AmoC被提议为一种分子伴侣，但证据并不确凿。此外，控制amoCAB基因表达的因子尚未被鉴定。然而，关于饥饿行为，两项研究表明，含有两个几乎相同拷贝的amoCAB操纵子的Nitrosomonas europaea细胞可能能够支持两个水平的AMO活性，从而允许它们响应外部刺激，如变化的NH3浓度。
在第一项研究中，通过改变含有NH4+的培养基的pH，使Nitrosomonas europaea细胞暴露于不同浓度的NH3中，并跟踪了氨氧化活性的恢复和AmoA多肽的产生（Stein等人，1997年）。研究者观察到，响应NH3浓度增加的AMO活性涉及新合成蛋白，而AMO活性的减少似乎并不涉及蛋白质降解。这表明Nitrosomonas europaea细胞维持着一个对NH3浓度变化几乎不敏感的基础水平AMO活性。此外，细胞具有可以根据NH3的可用性或限制增加或减少的AMO活性（图1）。作者假设这两种AMO活性水平可能对应于两个AMO结构基因拷贝的不同调控。Stein（2000年）表明，Nitrosomonas europaea中的两个amoA和amoB拷贝确实受到了差异调控，表明细胞维持这两个amoCAB基因簇是为了对NH3的可用性做出快速和特定的响应。因此，这两种差异调控的酶活性水平可能对Nitrosomonas europaea细胞在氨短缺时的生存非常有用，允许它们对氨的可用性做出快速响应。
控制amo基因转录的区域显然不在编码序列内，到目前为止，它们也没有在amoCAB周围的序列中被鉴定出来（Stein等人，2000年）。