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布朗脂蛋白(Lpp)

布朗脂蛋白(Braun's lipoprotein,Lpp)是 革兰氏阴性菌(G-菌) 中含量最丰富的外膜蛋白,共价连接外膜与 0. 肽聚糖(peptidoglycan) 层,在维持细胞包膜结构完整性中发挥锚定作用。 Lpp是一个仅58个氨基酸残基的小蛋白,具有以下结构要素: - N端脂质修饰 :N端半胱氨酸残基经三酰基化修饰,三条脂肪酰基链插入外膜的内侧磷脂双分子层 -

定义

布朗脂蛋白(Braun's lipoprotein,Lpp)是[[革兰氏阴性菌(G-菌)]]中含量最丰富的外膜蛋白,共价连接外膜与[[0. 肽聚糖(peptidoglycan)]]层,在维持细胞包膜结构完整性中发挥锚定作用。

结构特征

Lpp是一个仅58个氨基酸残基的小蛋白,具有以下结构要素:

• **N端脂质修饰**:N端半胱氨酸残基经三酰基化修饰,三条脂肪酰基链插入外膜的内侧磷脂双分子层

• **α-螺旋主体**:主体为三聚体卷曲螺旋(coiled-coil)结构,跨越外膜与[[0. 肽聚糖(peptidoglycan)]]之间的周质空间

• **C端共价连接**:约三分之一的Lpp分子其C端赖氨酸与[[0. 肽聚糖(peptidoglycan)]]的二氨基庚二酸残基形成共价肽键

此双端锚定机制将外膜物理铆接于[[0. 肽聚糖(peptidoglycan)]]骨架之上。

功能

Lpp的核心功能是维持[[革兰氏阴性菌(G-菌)]]细胞包膜的结构稳定性:

• 将外膜固定于[[0. 肽聚糖(peptidoglycan)]]层,防止外膜脱落或起泡

• Lpp缺失突变株表现出外膜不稳定、膜泡释放增加、对去污剂敏感性升高

• 参与维持周质空间的渗透平衡

调控与致病意义

Lpp是强效的免疫刺激分子。其三酰基化的N端脂肽被宿主TLR2/TLR1异源二聚体识别,触发先天免疫应答。大肠杆菌每个细胞含约10^6个Lpp拷贝,使其成为革兰氏阴性菌感染中主要的促炎信号来源之一。

参考资料

• Braun V. Covalent lipoprotein from the outer membrane of *Escherichia coli*. *Biochim Biophys Acta*. 1975;415(3):335-377.

• Kovacs-Simon A et al. Lipoproteins of bacterial pathogens. *Infect Immun*. 2011;79(2):548-561.