概述
IMI-1（Imipenem-hydrolyzing β-lactamase 1）是A类丝氨酸[[碳青霉烯酶（Carbapenemase）]]，1996年首次从阴沟[[0. 肠杆菌属（Enterobacter）]]临床分离株中鉴定。属于Ambler A类、Bush-Jacoby [[0. 第2组：丝氨酸β-内酰胺酶]]（2f亚组）。与[[NMC-1酶]]（NMC-A）高度同源。临床上罕见。
分类归属
• Ambler分类：A类（丝氨酸酶）
• Bush-Jacoby分类：2f组
• 同源酶：[[NMC-1酶]]（97%氨基酸同源性）
底物谱
水解青霉素类、头孢菌素类和碳青霉烯类（[[亚胺培南（Imipenem）]]）。[[氨曲南（aztreonam）]]部分水解。
抑制剂敏感性
被[[克拉维酸（Clavulanic Acid）]]和[[他唑巴坦（Tazobactam）]]抑制——这是与B类金属酶的重要鉴别点。EDTA无抑制作用。
基因与传播
blaIMI-1基因为染色体编码，位于阴沟[[0. 肠杆菌属（Enterobacter）]]基因组中。非质粒介导，传播能力有限。部分IMI变异体（如IMI-2）可位于可接合质粒上。
临床意义
IMI-1酶极为罕见，仅有散发报道。但作为A类染色体型碳青霉烯酶，与[[NMC-1酶]]、[[SME酶]]共同构成一组"古老"的碳青霉烯酶，在β-内酰胺酶进化研究中具有重要意义。可被克拉维酸抑制这一特点可用于与金属酶的鉴别诊断。
参考资料
1. Bush K, Jacoby GA. Updated functional classification of β-lactamases. Antimicrob Agents Chemother. 2010 2. 汪复, 张婴元.《实用抗感染治疗学》第2版, 人民卫生出版社 3. Ambler RP. The structure of β-lactamases. Philos Trans R Soc Lond B. 1980 4. Mandell, Douglas, and Bennett's Principles and Practice of Infectious Diseases, 9th Edition