C9是[[膜攻击复合物（MAC，C5b6789ₙ）]]的终末执行分子，通过多聚化形成跨膜孔道，直接介导靶细胞溶解。
结构
C9为单链蛋白，分子量约71kDa，属于穿孔素/MACPF超家族成员，与穿孔素（perforin）具有结构同源性。单体C9在血浆中呈可溶性球状构象，结合C5b678后展开并发生构象转变，暴露疏水区段。
激活途径中的角色
C9在C5b678的模板作用下依次结合并聚合，通常10~18个C9分子形成环状多聚体（poly-C9），构成MAC的跨膜孔道。完整的MAC内径约10nm，足以使离子和小分子自由通透，导致靶细胞渗透性溶解。
生物学效应
MAC在靶膜上形成的孔道破坏细胞内外离子平衡，水分内流导致细胞肿胀裂解，是[[补体系统（complement system）]]最直接的杀伤效应。对革兰阴性菌（如奈瑟菌属）尤为重要。宿主细胞通过CD59抑制C9聚合以实现自我保护。C9缺陷在日本人群中相对常见，患者溶菌能力下降但并非完全丧失。
参考资料
• Abbas AK, *Cellular and Molecular Immunology*, 10th ed.
• 曹雪涛主编,《医学免疫学》第7版