在哺乳动物中，类胡萝卜素进入乳糜颗粒后经循环系统运输到肝脏等各组织器官，肝脏将吸收的类胡萝卜素组装到脂蛋白后分泌到血液中。 不同类胡萝卜素在
• 极低密度脂蛋白(VLDL)
• 低密度脂蛋白(LDL)
• 高密度脂蛋白(HDL)
间的分布不均匀。疏水性胡萝卜素主要分布在LDL，而亲水性胡萝卜醇更容易与HDL结合。外周组织细胞通过SR-B1从HDL中获取[[玉米黄素（zeaxanthin，玉米黄质）]]和[[叶黄素（lutein，叶黄质）]]，通过LDL受体介导的内吞作用从LDL中获取[[β-胡萝卜素（β-carotene）]]。不同组织中类胡萝卜素种类和数量差别巨大。谷胱甘肽-S-转移酶P1(GSTP1)是已知结合[[玉米黄素（zeaxanthin，玉米黄质）]]和[[叶黄素（lutein，叶黄质）]]的蛋白。
上述几种蛋白与类胡萝卜素结合专一性不高且无定量关系。但在一些物种中存在与类胡萝卜素特异结合且具定量关系的蛋白，称为胡萝卜素蛋白(caroteno protein)。由于胡萝卜素蛋白与类胡萝卜素在构象上互补，通过次级键相互作用，常导致类胡萝卜素吸收光谱发生改变。与胡萝卜素蛋白结合的典型类胡萝卜素种类是双酮类胡萝卜素，胡萝卜素蛋白能够在细胞和机体内转运和沉积类胡萝卜素。
甲壳蓝蛋白
甲壳蓝蛋白是被研究最透彻的胡萝卜素蛋白，最初从龙虾外壳中分离获得。该蛋白能结合虾青素，最大光吸收峰为630 nm，呈蓝色，在有机溶剂中甲壳蓝蛋白与[[虾青素（astaxanthin）]]分离。重组表达的甲壳蓝蛋白能够结合[[虾青素（astaxanthin）]]，且所有性质与天然甲壳蓝蛋白相同，为解析其结合机制提供了便利。
甲壳蓝蛋白的天然形式是α-甲壳蓝蛋白，相对分子质量为320 000，为水溶性蛋白，可结合16个[[虾青素（astaxanthin）]]分子。在低离子强度下，α-甲壳蓝蛋白会解离成相对分子质量为40 000的异二聚体，称为β-甲壳蓝蛋白。组成β-甲壳蓝蛋白的亚基共有5种：
• A1、C1和C2亚基的相对分子质量为21 000
• A2和A3亚基的相对分子质量为19 000
但编码基因仅有两种，分别为CRCN-C和CRCN-A，5种亚基是由翻译后裂解所致。CRCN-C和CRCN-A编码蛋白序列与载脂蛋白家族高度保守，具有该家族结合疏水性配体的β-桶形结构。
β-甲壳蓝蛋白结合两个[[虾青素（astaxanthin）]]分子。两个[[虾青素（astaxanthin）]]分子部分重叠，其发光团相互作用引起的激子耦合聚集效应是光谱偏移的主要因素。[[虾青素（astaxanthin）]]端环非常接近蛋白亚基的[[C6：组氨酸（His，histidine ）]]，形成氢键具有电子极化效应，端环与多烯链共平面扩展了发光团的共轭效应，这两者也会导致光谱偏移。目前，尚无α-甲壳蓝蛋白晶体高分辨率衍射结构。
Asteriarubin蛋白
Asteriarubin是一种从多棘海盘车(Asterias rubens)分离的虾青素结合蛋白，相对分子质量为43 000，有4个亚基，结合虾青素时的最大吸收峰是555～570 nm，呈紫色。该蛋白结合的类胡萝卜素主要是[[虾青素（astaxanthin）]]和虾青素乙酰化类似物(7，8-去氢虾青素和7，8，7′，8′-四氢叶酸)，其氨基酸序列与甲壳蓝蛋白无同源性，与数据库中其他序列也无相似性。Asteriarubin蛋白只含有一个类胡萝卜素分子，无发光团间的聚集效应。分子聚集和发光团间的相互作用不是该蛋白发生吸收光谱偏移的原因。
Linckiacyanin蛋白
Linckiacyanin是一种从蓝指海星(Linckia laevigata)分离得到的蓝色类胡萝卜素结合蛋白，具有两个吸收峰，分别为395、612 nm。该蛋白结合的类胡萝卜素主要是虾青素(3S，3′S 异构体)，也含有[[玉米黄素（zeaxanthin，玉米黄质）]]和羟基枝晶黄素(hydroxyclathriaxanthin)。前体蛋白亚基较小，相对分子质量只有6 000，自然状态的Linckiacyanin蛋白较大，相对分子质量超过1 000 000，具有复杂的四级结构，至少含有200个类胡萝卜素分子。圆二色谱结果表明，类胡萝卜素分子的发光团间有非常强的激子相互作用，是该种蛋白发生光谱偏移的主要原因。
虾卵绿蛋白(Ovoverdin)
虾卵绿蛋白是一种分布在龙虾卵巢和卵子中的虾青素结合蛋白(脂卵黄蛋白)。该蛋白在可见光范围内的吸收峰为460 nm和640 nm，可能是该蛋白分子内[[虾青素（astaxanthin）]]在两种不同的微环境中所致。460 nm吸收峰由脂蛋白脂质产生，无定量关系，而640 nm吸收峰为虾青素与蛋白质结合产生。